Anticorpos são glicoproteínas plasmáticas que possui a importante missão de se combinar com seu epítopo correspondente provocando sinais que indicam a presença de um invasor no organismo.
As imunoglobulinas (Ig) são moléculas de glicoproteínas que são produzidas pelos plasmócitos em resposta a um imunógeno e que funciona como anticorpo. Existem cinco classes de imunoglobulinas com função de anticorpo: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, as quais possuem cada uma suas propriedades biológicas, localizações funcionais e capacidade de lidar com diversos antígenos. A mais abundante no organismo é a IgG, com 75% das imunoglobulinas do plasma.
Desse modo, podemos dizer que ao falar de imunoglobulina estamos falando de anticorpo, sendo que a imunoglobulina é o que está acoplada e expressa na membrana do linfócito B (IgG, IgM, etc), e o anticorpo é a imunoglobulina secretada da membrana, que possui especificidade igual a da imunoglobulina membranar.
A estrutura básica das imunoglobulinas consiste em uma forma de Y com regiões específicas: a região variável (Fab), que é distinta e própria de cada tipo de anticorpo e que se liga com o antígeno, e a região constante (Fc) que é semelhante em todas as imunoglobulinas e que se liga com as células e moléculas efetoras.
Esses anticorpos ou imunoglobulinas agem na imunidade humoral, a qual é mediada por essas células que circulam no sangue e na linfa e que se ligam aos invasores. Após essa ligação dos anticorpos com os antígenos há uma amplificação da resposta inflamatória e da eliminação celular anteriormente iniciada.
estrutura da imunoglobulina |
ação do anticorpo na resposta humoral |